logo

Протеините са необходими за изграждането на човешки клетки, излишъкът му не се съхранява в организма, като излишните въглехидрати и мазнини. Хранейки клетките, протеинът помага да се поддържа метаболизма на необходимото ниво.

Протеинът е верига от аминокиселини, които се разграждат в храносмилателната система и влизат в кръвта. Не всички аминокиселини се синтезират от човешкото тяло, така че е необходимо храната да включва протеинови продукти.

Какво е свързано с протеиновите храни? Това са предимно продукти от растителен и животински произход, с естествени продукти. В така наречените "месни" постно полуфабрикати - колбаси, колбаси и други - почти няма протеини, най-вече само бързи въглехидрати.

Протеинови храни, списъкът на продуктите включени в задължителната дневна диета.

Човек трябва да яде:

  • Пилешко месо.
  • Яйца пилета.
  • Говеждо.
  • Мляко.
  • Сирене.
  • Варено сирене.
  • Свинско.
  • Заек.
  • Слънчогледово семе.
  • Скариди, раци, раци.
  • Елда.
  • Червена риба.
  • Овнешко.
  • Леща.
  • Орехи.
  • Боб.
  • Просото.
  • Соевият.
  • Бадеми.
  • Фъстъци.
  • Хайвер от есетрови риби.

Как да комбинирате храна:

http://womans7.com/zdorovie/belkovye-produkty.html

Катеричките са какво

Протеините са органични вещества, които играят ролята на строителен материал в човешкото тяло на клетки, органи, тъкани и синтез на хормони и ензими. Те са отговорни за много полезни функции, чийто неуспех води до нарушаване на живота, както и образуват съединения, които осигуряват устойчивост на имунитет към инфекции. Протеините са съставени от аминокиселини. Ако са комбинирани в различни последователности, се образуват повече от един милион различни химически вещества. Те са разделени на няколко групи, които са еднакво важни за човека.

Протеиновите продукти допринасят за растежа на мускулната маса, така че културистите насищат диетата си с протеинови храни. Съдържа малко въглехидрати и следователно нисък гликемичен индекс, поради което е полезен за диабетици. Диетолозите препоръчват хранене на здрав човек 0.75 - 0.80 g. качествен компонент на 1 кг тегло. За растежа на новородено се нуждаете до 1,9 грама. Липсата на протеини води до нарушаване на жизнените функции на вътрешните органи. Освен това, метаболизмът е нарушен и се развива мускулна атрофия. Следователно, протеините са изключително важни. Нека ги разгледаме по-подробно, за да балансираме правилно диетата си и да създадем перфектното меню за отслабване или мускулна маса.

Малко теория

В преследването на идеалната фигура не всеки знае какви са протеините, въпреки че активно насърчават диети с ниско съдържание на въглехидрати. За да избегнете грешки при употребата на протеинови храни, разберете какво е то. Протеин или протеин е органично съединение с високо молекулно тегло. Те се състоят от алфа-киселини и с помощта на пептидни връзки са свързани в една верига.

Съставът включва 9 незаменими аминокиселини. Те включват:

Също така съдържа 11 незаменими аминокиселини и други, които играят роля в метаболизма. Но най-важните аминокиселини се считат за левцин, изолевцин и валин, които са известни като BCAA. Помислете за тяхната цел и източници.

Както виждаме, всяка от аминокиселините е важна за формирането и поддържането на мускулната енергия. За да се гарантира, че всички функции се изпълняват без грешки, те трябва да бъдат въведени в ежедневната диета като хранителна добавка или естествена храна.

Колко аминокиселини са необходими на организма, за да работи правилно?

Всички тези протеинови съединения съдържат в състава на фосфор, кислород, азот, сяра, водород и въглерод. Затова се наблюдава положителен азотен баланс, който е необходим за развитието на красиви релефни мускули.

Интересно! В процеса на човешкия живот, делът на протеините се губи (приблизително 25-30 грама). Затова те винаги трябва да присъстват в храната, консумирана от човека.

Има два основни вида протеини: зеленчукови и животински. Тяхната идентичност зависи от това откъде идват в органите и тъканите. Първата група включва протеини, извлечени от соеви продукти, ядки, авокадо, елда, аспержи. И на втория - от яйца, риба, месо и млечни продукти.

Протеинова структура

За да се разбере от какво се състои протеинът, е необходимо да се разгледа тяхната структура в детайли. Съединенията могат да бъдат първични, вторични, третични и четвъртични.

  • Основно. В него аминокиселините са свързани последователно и определят вида, химичните и физичните свойства на протеина.
  • Вторичният е формата на полипептидна верига, която се образува от водородни връзки на имино и карбоксилни групи. Най-честата алфа спирала и бета структура.
  • Терциерът е местоположението и редуването на бета-структури, полипептидни вериги и алфа спирала.
  • Четвъртицата се формира от водородни връзки и електростатични взаимодействия.

Съставът на протеините е представен от комбинационни аминокиселини в различни количества и ред. Според типа на структурата, те могат да бъдат разделени на две групи: прости и сложни, които включват не-аминокиселинни групи.

Важно е! Тези, които искат да отслабнат или да подобрят физическата си форма, диетолозите препоръчват хранене с протеинови храни. Те трайно облекчават глада и ускоряват метаболизма.

В допълнение към функцията на сградата, протеините притежават редица други полезни свойства, които ще бъдат обсъдени по-нататък.

Експертно мнение

Искам да обясня за защитните, каталитичните и регулаторните функции на протеините, защото това е доста сложна тема.

Повечето от веществата, които регулират жизнената активност на тялото, имат протеинов характер, т.е. се състоят от аминокиселини. Протеините са включени в структурата на абсолютно всички ензими - каталитични вещества, които осигуряват нормалния ход на абсолютно всички биохимични реакции в организма. А това означава, че без тях обменът на енергия и дори изграждането на клетки е невъзможно.

Протеините се състоят от хормоните на хипоталамуса и хипофизата, които от своя страна регулират работата на всички вътрешни жлези. Хормоните на панкреаса (инсулин и глюкагон) са пептиди по структура. Така, протеините имат пряк ефект върху метаболизма и много физиологични функции в организма. Без тях растежът, размножаването и дори нормалната дейност на индивида е невъзможно.

И накрая, по отношение на защитната функция. Всички имуноглобулини (антитела) имат протеинова структура. И те осигуряват хуморален имунитет, т.е. предпазват организма от инфекции и помагат да не се разболяват.

Протеинови функции

Културистите се интересуват предимно от функцията на растежа, но освен това протеините изпълняват много повече задачи, не по-малко важни:

С други думи, протеинът е резервен източник на енергия за цялата работа на тялото. Когато се консумират всички запаси на въглехидрати, протеинът започва да се разпада. Ето защо спортистите трябва да обмислят количеството консумация на висококачествен протеин, който спомага за изграждането и укрепването на мускулите. Основното нещо е, че съставът на консумираното вещество включва целия набор от незаменими аминокиселини.

Важно е! Биологичната стойност на протеините означава тяхното количество и качество на усвояване от организма. Например, в едно яйце, коефициентът е 1, а в пшеницата - 0.54. Това означава, че в първия случай те ще бъдат асимилирани два пъти повече, отколкото във втория.

Когато протеинът влезе в човешкото тяло, той започва да се разпада в състояние на аминокиселини, а след това вода, въглероден диоксид и амоняк. След това те преминават през кръвта към останалите тъкани и органи.

Протеинови храни

Вече разбрахме какви са протеините, но как да приложим това знание на практика? Не е необходимо да се рови в техните структури, по-специално, за да се постигне желания резултат (да отслабнете или да увеличите теглото), достатъчно е само да определите каква храна трябва да ядете.

За да съставите меню за протеини, помислете за таблицата с продукти с високо съдържание на компонента.

Обърнете внимание на скоростта на учене. Някои се абсорбират от организмите за кратък период от време, докато други са по-продължителни. Тя зависи от структурата на протеина. Ако те се събират от яйца или млечни продукти, те незабавно отиват в десните органи и мускули, защото се съдържат във формата на отделни молекули. След топлинна обработка, стойността е леко намалена, но не и критична, така че не е необходимо да ядете сурова храна. Месните влакна са слабо обработени, тъй като първоначално те са предназначени да развиват сила. Готвенето опростява процеса на усвояване, тъй като по време на обработката при високи температури напречните връзки във влакната се разрушават. Но дори и в този случай пълната абсорбция се появява след 3 - 6 часа.

Интересно! Ако целта ви е да изградите мускули, яжте протеинова храна един час преди тренировката. Подходящи пилешки или пуешки гърди, риба и млечни продукти. Така увеличавате ефективността на упражненията.

Не забравяйте и за растителната храна. Голяма част от веществото се намира в семената и бобовите растения. Но за тяхното извличане тялото трябва да похарчи много време и усилия. Гъбеният компонент е най-трудният за усвояване и усвояване, но соята лесно постига целта си. Но соята сама по себе си няма да е достатъчна, за да работи цялото тяло, трябва да се комбинира с полезните свойства на животинския произход.

Качество на протеините

Биологичната стойност на протеините може да се разглежда от различни ъгли. Химическата гледна точка и азотът, които вече проучихме, разглеждат други показатели.

  • Аминокиселинният профил означава, че протеините от храната трябва да съответстват на тези, които вече са в тялото. В противен случай синтезът се разрушава и ще доведе до разграждане на протеиновите съединения.
  • Храните с консерванти и тези, които са претърпели интензивна топлинна обработка, имат по-малко достъпни аминокиселини.
  • В зависимост от степента на разпадане на протеини на прости компоненти, протеините се усвояват по-бързо или по-бавно.
  • Употребата на протеин е индикатор за времето, през което образуваният азот се запазва в тялото, и колко усвоими са протеините.
  • Ефективността зависи от това как съставката е повлияла на увеличаването на мускулната маса.

Трябва също да се отбележи нивото на абсорбция на протеини от състава на аминокиселините. Поради тяхната химична и биологична стойност могат да бъдат идентифицирани продукти с оптимален източник на протеин.

Разгледайте списъка с компоненти, включени в диетата на спортиста:

Както виждаме, въглехидратната храна също е включена в здравословното меню за подобряване на мускулите. Не се отказвайте от полезни компоненти. Само с правилния баланс на протеини, мазнини и въглехидрати, тялото няма да усети стрес и ще бъде променено към по-добро.

Важно е! В диетата трябва да доминират протеини от растителен произход. Тяхното съотношение към животни е от 80% до 20%.

За да получите максимална полза от протеинови храни, не забравяйте за тяхното качество и бързина на усвояване. Опитайте се да балансирате диетата така, че тялото да е наситено с полезни микроелементи и да не страда от недостиг на витамини и енергия. В заключение на гореизложеното отбелязваме, че трябва да се погрижите за правилния метаболизъм. За да направите това, опитайте се да регулирате храната и да ядете протеинови храни след вечеря. Затова предупреждавате нощните закуски и това ще повлияе благоприятно на вашата фигура и здраве. Ако искате да отслабнете, яжте птици, риба и млечни продукти с ниско съдържание на мазнини.

http://diets.guru/pishhevye-veshhestva/belki-chto-eto-takoe/

3.8.2. протеини

Протеините са високомолекулни органични съединения, състоящи се от аминокиселинни остатъци, свързани в дълга верига чрез пептидна връзка.

Съставът на протеините на живите организми включва само 20 вида аминокиселини, всички от които принадлежат към алфа-аминокиселини, а аминокиселинният състав на протеините и редът на свързване помежду им се определят от индивидуалния генетичен код на живия организъм.

Една от характеристиките на протеините е тяхната способност да образуват спонтанно пространствени структури, характерни само за този конкретен протеин.

Поради естеството на тяхната структура, протеините могат да имат различни свойства. Например, протеини, които имат глобуларна кватернерна структура, по-специално яйчен пилешки протеин, се разтварят във вода, за да образуват колоидни разтвори. Протеините с фибриларна кватернерна структура не се разтварят във вода. Фибриларните протеини, по-специално, се образуват от нокти, коса, хрущял.

Химични свойства на протеините

хидролиза

Всички протеини са способни да реагират на хидролизата. В случай на пълна хидролиза на протеини се образува смес от а-аминокиселини:

Протеин + nH2O => смес от а-аминокиселини

денатуриране

Разрушаването на вторичните, третичните и четвъртичните структури на протеин, без да се унищожава неговата първична структура, се нарича денатурация. Денатурацията на протеина може да се случи под действието на разтвори на натриеви, калиеви или амониеви соли - такава денатурация е обратима:

Денатурацията протича под действието на радиация (например нагряване) или протеинова обработка със соли на тежки метали е необратима:

Например, необратима денатурация на протеин се наблюдава по време на топлинната обработка на яйцата по време на тяхното приготвяне. В резултат на денатурация на яйчен протеин изчезва способността му да се разтваря във вода с образуването на колоиден разтвор.

Висококачествени протеинови реакции

Biuret реакция

Ако 10% разтвор на натриев хидроксид и след това малко количество от 1% разтвор на меден сулфат се добавят към разтвор, съдържащ протеин, ще се появи виолетов цвят.

протеинов разтвор + NaOH(10% rr) + Suso4 = виолетов цвят

Ксантопротеинова реакция

протеинови разтвори при кипене с концентрирана азотна киселина пожълтяват:

разтвор на протеин + HNO3 (конц.) => жълто оцветяване

Биологични функции на протеините

Необходимо е да знаете:

Добавете коментар Отказ

  • Решаване на задачи EGE от банката FIPI (29)
  • Теория за подготовка за изпита (57) t
  • Решаване на реалните задачи на изпита във формат 2018 (44)
  • Полезни справочни материали за изпита (7)
  • Тематични задачи за подготовка за изпита (44)
  • Възможности за обучение за подготовка за изпита (6)

Пълна подготовка за изпита

© Сергей Широкопояс, 2015–2018. Всички права запазени.

Заявление за класове

Вашите предложения

Правила за препечатване на информация от сайта Science за вас

Уважаеми посетители!
Ако използвате информацията от сайта RECOGNITION MANDATORY!
В този документ можете да разберете при какви условия можете да използвате материалите на уебсайта на науката за вас (scienceforyou.ru) за вашите ресурси, във вашите бюлетини и др.

Можете да използвате всеки документ за собствени цели, при спазване на следните условия:

СТРОГО ЗАБРАНЕНО: копирайте от изображението на сайта с дипломи за образование.
1. Пълното име и други данни на автора трябва да бъдат включени в препечатаната публикация.

2. Забранено е изкривяването на информация за автора при повторно отпечатване на материали!

3. Съдържанието на урока или статия по време на препечатването не трябва да се променя. Всички уроци и статии, публикувани на сайта, трябва да бъдат препечатани както е. Нямате право да изрязвате, коригирате или по друг начин да променяте материалите, взети от сайта.

4. В края на всеки препечатан материал, трябва да вмъкнете линк към scienceforyou.ru.Връзката към сайта трябва да е приложима (когато кликнеш, лицето трябва да отиде на сайта на автора на материала).

5. Всички документи и материали, представени на сайта, не могат да бъдат използвани за търговски цели. Ограничаване на достъпа до уроци и статии също е забранено!

http://scienceforyou.ru/teorija-dlja-podgotovki-k-egje/belki

протеини

Протеини (протеини, полипептиди [1]) са органични вещества с високо молекулно тегло, състоящи се от свързани с верига алфа-аминокиселинни пептиди. В живите организми аминокиселинният състав на протеините се определя от генетичния код, като в синтеза в повечето случаи се използват 20 стандартни аминокиселини. Много от техните комбинации осигуряват голямо разнообразие от свойства на протеинова молекула. В допълнение, аминокиселините в състава на протеина често са подложени на пост-транслационни модификации, които могат да настъпят преди протеинът да започне да изпълнява своята функция, и по време на неговата "работа" в клетката. Често в живите организми няколко протеинови молекули образуват сложни комплекси, например фотосинтетичен комплекс.

Функциите на протеините в клетките на живите организми са по-разнообразни от функциите на други биополимери - полизахариди и ДНК. Така, ензимните протеини катализират хода на биохимичните реакции и играят важна роля в метаболизма. Някои протеини изпълняват структурна или механична функция, образувайки цитоскелет, който поддържа клетъчната форма. Протеините също играят важна роля в клетъчните сигнални системи, в имунните отговори и в клетъчния цикъл.

Протеините са важна част от храненето на животни и хора (основни източници: месо, птици, риба, мляко, ядки, бобови растения, зърнени храни; в по-малка степен: зеленчуци, плодове, гъби и гъби), тъй като всички необходими аминокиселини и Някои от тях идват от протеинови храни. В процеса на храносмилането ензимите унищожават консумираните протеини до аминокиселини, които се използват в биосинтеза на телесни протеини или се подлагат на по-нататъшно разлагане за енергия.

Определянето на аминокиселинната последователност на първия протеин, инсулин, чрез протеиново секвениране доведе Нобеловата награда за химия до Фредерик Сенгер през 1958 година. Първите триизмерни структури на хемоглобин и миоглобинови протеини са получени чрез рентгенова дифракция, съответно, от Макс Перуц и Джон Кендру през 1958 г. [2] [3], за което през 1962 г. са получили Нобелова награда по химия.

Съдържанието

Проучване на историята

През 18-ти век протеините се разделят в отделен клас биологични молекули, в резултат на работата на френския химик Антоан Фуркрой и други учени, в които се забелязва способността на протеините да коагулират (денатурират) под въздействието на топлина или киселини. По това време бяха изследвани протеини като албумин (яйчен белтък), фибрин (кръвен протеин) и глутен от пшенично зърно. Холандският химик Герит Малдер проведе анализ на състава на протеините и изложи хипотезата, че почти всички протеини имат подобна емпирична формула. Терминът "протеин", отнасящ се до такива молекули, е предложен през 1838 г. от шведския химик Якоб Берцелиус [4]. Мълдър също така е определил продуктите на разграждането на протеини - аминокиселини и за един от тях (левцин), с малка част от грешката, е определил молекулно тегло - 131 далтона. През 1836 г. Малдер предлага първия модел на химическата структура на протеините. Въз основа на теорията на радикалите, той формулира концепцията за минималната структурна единица на протеиновия състав, С16Н24N4О5, който се нарича "протеин", а теорията - "протеинова теория" [5]. С натрупването на нови данни за протеините, теорията започва да бъде многократно критикувана, но до края на 50-те години, въпреки критиките, тя все още е широко призната.

Към края на XIX век повечето аминокиселини, които са част от протеини, са изследвани. През 1894 г. немският физиолог Албрехт Косел изтъква теорията, че именно аминокиселините са основните структурни елементи на протеините [6]. В началото на 20-ти век немският химик Емил Фишър експериментално доказа, че протеините се състоят от аминокиселинни остатъци, свързани с пептидни връзки. Той също така извърши първия анализ на аминокиселинната последователност на протеина и обясни феномена на протеолиза.

Въпреки това, централната роля на протеините в организмите не е призната до 1926 г., когато американският химик Джеймс Самнер (по-късно носител на Нобелова награда) показа, че ензимът уреаза е протеин [7].

Трудността при изолирането на чистите протеини затруднява изучаването им. Следователно, първите изследвания са проведени с използване на полипептидите, които могат да бъдат пречистени в големи количества, т.е. кръвни протеини, пилешки яйца, различни токсини, както и храносмилателни / метаболитни ензими, секретирани след клането на добитъка. В края на 1950-те години, Armor Hot Dog Co. е в състояние да изчисти килограм говежди панкреатична рибонуклеаза А, която се е превърнала в експериментален обект за много учени.

Идеята, че вторичната структура на протеините е резултат от образуването на водородни връзки между аминокиселините, беше предложена от Уилям Астбъри през 1933 г., но Линус Паулинг се смята за първи учен, който успешно предсказва вторичната структура на протеините. По-късно, Walter Cauzman, разчитайки на работата на Kai Linderstrom-Lang, е допринесъл съществено за разбирането на законите за формирането на третичната структура на протеините и ролята на хидрофобните взаимодействия в този процес. През 1949 г. Фред Сангер дефинира аминокиселинната последователност на инсулина [8], като демонстрира, че протеините са линейни полимери на аминокиселини, а не техните разклонени вериги (като някои захари), колоиди или циклоли. Първите протеинови структури, базирани на рентгенова дифракция на нивото на отделните атоми, са получени през 1960-те и чрез NMR през 1980-те. През 2006 г. банката с данни за протеините съдържа около 40 000 протеинови структури.

В 21-ви век, изследването на протеините се премества на качествено ново ниво, когато се изследват не само отделни пречистени протеини, но и едновременната промяна в броя и пост-транслационните модификации на голям брой протеини на отделни клетки, тъкани или организми. Тази област на биохимията се нарича протеомика. Използвайки биоинформатични методи, стана възможно не само да се обработят рентгеновите структурни данни, но и да се предскаже структурата на протеин на базата на неговата аминокиселинна последователност. Криоелектронната микроскопия на големите протеинови комплекси и предсказването на малки протеини и домейни на големи протеини с помощта на компютърни програми в точността в момента се доближават до разрешаването на структурите на атомното ниво.

свойства

Размерът на протеина може да бъде измерен в броя на аминокиселините или в Далтони (молекулно тегло), по-често поради относително големия размер на молекулата в производните единици, кидолатони (kDa). Малките протеини, средно, се състоят от 466 аминокиселини и имат молекулно тегло от 53 kDa. Най-големият известен понастоящем протеин - титин - е компонент на мускулните саркомери; молекулната маса на различните й изоформи варира в диапазона от 3000 до 3700 kDa, състои се от 38 138 аминокиселини (в човешкия мускул solius [9]).

Протеините са амфотерни полиелектролити (полиамфолити), докато групите, способни да се йонизират в разтвор, са карбоксилните остатъци на страничните вериги на киселите аминокиселини (аспарагинова и глутаминова киселини) и азот-съдържащите групи на страничните вериги на аминокиселинните остатъци CNH (NH2а) аргинин, в по-малка степен, имидазолов хистидинов остатък). Протеините като полиамфолити се характеризират с изоелектрична точка (pI) - киселинност на рН средата, при която молекулите на този протеин не носят електрически заряд и съответно не се движат в електрическо поле (например, по време на електрофореза). Стойността на pI се определя от съотношението на киселинни и основни аминокиселинни остатъци в протеин: увеличаването на броя на остатъците от аминокиселини в даден протеин води до увеличаване на pI; увеличаването на броя на киселинните аминокиселинни остатъци води до намаляване на стойността на pI.

Стойността на изоелектричната точка е характерна протеинова константа. Протеини с р1 по-малко от 7 се наричат ​​кисели, докато протеини с р1 повече от 7 се наричат ​​основни. Като цяло, pI на протеина зависи от функцията, която изпълнява: изоелектричната точка на повечето протеини в тъканите на гръбначните животни варира от 5.5 до 7.0, но в някои случаи стойностите са в крайни области: например, за пепсин, протеолитичен ензим от високо киселинен стомашен сок pI

1 [10], а за салмин - протамин протеин, мляко от сьомга, чиято характеристика е изключително високо съдържание на аргинин, pI

12. Протеини, които се свързват с нуклеинови киселини чрез електростатично взаимодействие с остатъци от фосфатни нуклеинови киселини, често са основните протеини. Пример за такива протеини са хистони и протамини.

Протеините се различават по степен на разтворимост във вода, но повечето протеини се разтварят в него. Неразтворимите включват, например, кератин (протеин, който образува косата, коса на бозайници, пера от птици и т.н.) и фиброин, който е част от коприна и паяжина. Протеините също се разделят на хидрофилни и хидрофобни. Повечето от протеините на цитоплазмата, ядрото и междуклетъчното вещество, включително неразтворимият кератин и фиброин, са хидрофилни. Повечето от протеините, които са част от биологичните мембрани на интегрални мембранни протеини, които взаимодействат с хидрофобни мембранни липиди [11], принадлежат към хидрофобни (тези протеини обикновено имат малки хидрофилни места).

денатуриране

Като правило, протеините запазват своята структура и, следователно, техните физикохимични свойства, например разтворимост при условия като температура и рН, към които този организъм е адаптиран [7]. Промените в тези условия, като нагряване или третиране на протеин с киселина или алкали, водят до загуба на кватернерни, третични и вторични протеинови структури. Загубата на протеинова (или друга биополимерна) нативна структура се нарича денатурация. Денатурацията може да бъде пълна или частична, обратима или необратима. Най-известният случай на необратима денатурация на белтъка в ежедневието е приготвянето на пилешки яйца, когато под въздействието на високата температура, водоразтворимият, прозрачен овалбуминов протеин става плътен, неразтворим и непрозрачен. Денатурацията в някои случаи е обратима, както в случая на утаяване (утаяване) на водоразтворими протеини с използване на амониеви соли, и се използва като метод за тяхното пречистване [12].

Прости и сложни протеини

В допълнение към пептидните вериги, съставът на много протеини включва фрагменти от не-аминокиселини, които според този критерий се класифицират в две големи групи - прости и сложни протеини (протеиди). Простите протеини съдържат само аминокиселинни вериги, сложните протеини също съдържат неаминокиселинни фрагменти. Тези фрагменти от не-протеинова природа в състава на комплексните протеини се наричат ​​"протетични групи". В зависимост от химичната природа на протетичните групи, следните класове се отличават от комплексните протеини:

    Гликопротеините, съдържащи като протетична група ковалентно свързани въглехидратни остатъци и техния подклас, са протеогликани, с мукополизахаридни протезни групи. Хидрокси групите на серин или треонин обикновено участват в образуването на връзка с въглехидратни остатъци. Повечето извънклетъчни протеини, по-специално, имуноглобулини са гликопротеини. В протеогликаните въглехидратната част е

95%, те са основният компонент на извънклетъчната матрица.

  • Липопротеини, съдържащи нековалентно свързани липиди като протезна част. Липопротеините, образувани от аполипопротеинови протеини, свързващи се с тях липиди, изпълняват функцията на липиден транспорт.
  • Металопротеини, съдържащи метални йони, които не са координирани. Сред металопротеините съществуват протеини, които изпълняват депозитни и транспортни функции (например железен феритин и трансферин) и ензими (например, съдържащи цинк карбоанхидраза и различни супероксиддисмутази, съдържащи мед, манган, желязо и други метали като активни места).
  • Нуклеопротеините, съдържащи нековалентно свързана ДНК или РНК, по-специално хроматин, от който са съставени хромозомите, е нуклеопротеин.
  • Фосфопротеини, съдържащи ковалентно свързани остатъци на фосфорна киселина като протезна група. Образуването на естерната връзка с фосфат включва хидроксилните групи на серин или треонин, фосфопротеините са по-специално млечен казеин.
  • Хромопротеините са общо наименование за сложни протеини с цветни протезни групи с различна химическа природа. Те включват различни протеини с металосъдържаща порфиринова протетична група, които изпълняват различни функции - хемопротеини (протеини, съдържащи хем - хемоглобин, цитохроми и др.), Хлорофили; флавопротеини с флавинова група и др.
  • Протеинова структура

    Протеиновите молекули са линейни полимери, състоящи се от а-L-аминокиселини (които са мономери) и, в някои случаи, от модифицирани основни аминокиселини (макар и модификации да се извършват след синтеза на протеини върху рибозомата). В научната литература се използват единични или трибуквени съкращения за означаване на аминокиселини. Въпреки че на пръв поглед може да изглежда, че използването на „общо“ 20 вида аминокиселини в повечето протеини ограничава разнообразието на протеинови структури, всъщност броят на опциите е трудно да се надценява: за верига от само 5 аминокиселини, тя вече надвишава 3 милиона, а верига от 100 аминокиселини ( малък протеин) може да бъде представен в повече от 10,130 варианта. Протеини с дължина от 2 до няколко десетки аминокиселинни остатъци често се наричат ​​пептиди, с по-голяма степен на полимеризация - протеини, въпреки че това разделение е по-скоро произволно.

    В образуването на протеин в резултат на взаимодействието на а-амино групата (-NH2) една аминокиселина с а-карбоксилна група (-СООН) на друга аминокиселина образува пептидни връзки. Краищата на протеина се наричат ​​С- и N-краища (в зависимост от това коя от крайните аминокиселинни групи е свободна: -COOH или -NH)2, съответно). По време на протеиновия синтез върху рибозомата, новите аминокиселини са прикрепени към С-края, поради което името на пептид или протеин се дава чрез изброяване на аминокиселинните остатъци, започвайки от N-края.

    Последователността на аминокиселините в протеин съответства на информацията, съдържаща се в гена на даден протеин. Тази информация е представена под формата на последователност от нуклеотиди, с една аминокиселина, съответстваща на ДНК последователността на три нуклеотида - т. Нар. Триплет или кодон. Коя аминокиселина съответства на даден кодон в иРНК се определя от генетичния код, който може да се различава донякъде в различните организми. Синтез на протеини на рибозоми се появява, като правило, от 20 аминокиселини, наречени стандартни [13]. Триплетите, които кодират аминокиселини в ДНК в различни организми от 61 до 63 (тоест, измежду възможните триплети (4³ = 64), броят на стоп кодоните (1-3) се изважда. Следователно, възможно е повечето аминокиселини да бъдат кодирани от различни триплети. Това означава, че генетичният код може да бъде излишен или по друг начин изроден. Това най-накрая беше доказано в експеримент при анализа на мутациите [14]. Генетичният код, кодиращ различни аминокиселини има различна степен на дегенерация (кодиран от 1 до 6 кодона), зависи от честотата на поява на тази аминокиселина в протеините, с изключение на аргинин [14]. Често базата в третата позиция не е съществена за специфичността, т.е. една аминокиселина може да бъде представена с четири кодона, които се различават само в третата база. Понякога разликата е в предпочитанията на пурин-пиримидин. Това се нарича дегенерация на третата база.

    Подобен трибук еволюционно се появи рано. Но съществуването на различия в някои организми, появяващи се на различни еволюционни етапи, показва, че не винаги е било така.

    Според някои модели, първоначално кодът съществува в примитивна форма, когато малък брой кодони показват относително малък брой аминокиселини. По-точна стойност на кодона и повече аминокиселини може да бъде въведена по-късно. Първоначално само първите две от трите бази могат да се използват за признаване [което зависи от структурата на tRNA].

    - Б. Левин. Genes, M: 1987, p. 62.

    Хомоложни протеини (вероятно с общ еволюционен произход и често изпълняващи една и съща функция), например, хемоглобини на различни организми, имат идентични, консервативни аминокиселинни остатъци на много места във веригата. На други места има различни аминокиселинни остатъци, наречени променливи. Според степента на хомология (сходство на аминокиселинната последователност) е възможно да се оцени еволюционното разстояние между таксони, към които принадлежат сравнените организми.

    Нива на организация

    В допълнение към аминокиселинната последователност на полипептида (първична структура), третичната структура на протеина, който се образува по време на процеса на сгъване (от сгъване, сгъване) е изключително важен. Третичната структура се формира в резултат на взаимодействието на структури от по-ниски нива. Има четири нива на протеинова структура [15]:

    • Първичната структура е аминокиселинната последователност в полипептидната верига. Важни характеристики на първичната структура са консервативните мотиви - комбинации от аминокиселини, които играят ключова роля в протеиновите функции. Консервативните мотиви са запазени в процеса на еволюцията на видовете, често е възможно да се предвиди функцията на неизвестен протеин от тях.
    • Вторичната структура е локалното подреждане на фрагмент от полипептидната верига, стабилизиран чрез водородни връзки. Следните са най-често срещаните видове протеинова вторична структура:
      • α-спирала - плътни намотки около дългата ос на молекулата, една намотка е 3,6 аминокиселинни остатъка, и спираловидната стъпка е 0,54 nm [16] (така че има 0,15 nm на един аминокиселинен остатък), спиралата се стабилизира чрез водородни връзки между Н и О пептидни групи, разположени една от друга с 4 връзки. Спиралата е изградена изцяло от един тип стереоизомер на аминокиселини (L). Въпреки че може да бъде лява или дясно усукана, дясната доминира в протеините. Спиралата се разрушава от електростатичните взаимодействия на глутаминовата киселина, лизина, аргинина. Аспарагиновите, сериновите, треониновите и левциновите остатъци, разположени близо един до друг, могат пространствено да взаимодействат с образуването на спирала, остатъците от пролин причиняват огъване на веригата и също нарушават а-спиралите.
      • Р-листове (сгънати слоеве) са няколко зигзагополипептидни вериги, в които се образуват водородни връзки между относително отдалечени един от друг (0.347 nm на аминокиселинен остатък [16]) в първичната структура, аминокиселини или различни протеинови вериги, а не близко разположени поставете в α-спирала. Тези вериги обикновено са насочени с N-краища в противоположни посоки (антипаралелна ориентация). За образуването на бета-листа са важни малки размери на страничните групи аминокиселини, като обикновено преобладават глицин и аланин.
      • π-спирала;
      • 310-спирала;
      • неподредени фрагменти.
    • Третична структура - пространствената структура на полипептидната верига (набор от пространствени координати на атомите, съставляващи протеина). Структурно се състои от елементи на вторичната структура, стабилизирани чрез различни видове взаимодействия, в които хидрофобните взаимодействия играят решаваща роля. Участвайте в стабилизирането на третичната структура:
      • ковалентни връзки (между два цистеинови остатъка - дисулфидни мостове);
      • йонни връзки между противоположно натоварени странични групи от аминокиселинни остатъци;
      • водородни връзки;
      • хидрофилно-хидрофобни взаимодействия. При взаимодействие с околните водни молекули, протеиновата молекула "се стреми" да се сгъне, така че неполярните странични групи от аминокиселини да бъдат изолирани от водния разтвор; на повърхността на молекулата са полярни хидрофилни странични групи.
    • Четвъртична структура (или субединица, домейн) - взаимното подреждане на няколко полипептидни вериги като част от един протеинов комплекс. Протеиновите молекули, които са част от кватернерния протеин, се образуват на рибозомите поотделно и едва след завършване на синтеза образуват обща надмолекулна структура. Четвъртичната структура на протеина може да включва както идентични, така и различни полипептидни вериги. Същите видове взаимодействия участват в стабилизирането на кватернерната структура както при стабилизирането на третичния. Свръхмолекулните протеинови комплекси могат да се състоят от десетки молекули.

    Протеинова среда

    Според общия вид структура, протеините могат да бъдат разделени на три групи:

    1. Фибрилните протеини - образуват полимери, тяхната структура обикновено е силно регулярна и се поддържа главно от взаимодействия между различни вериги. Те образуват микрофиламенти, микротубули, фибрили, поддържат структурата на клетките и тъканите. Фибрилярните протеини включват кератин и колаген.
    2. Глобуларните протеини са водоразтворими, общата форма на молекулата е повече или по-малко сферична. Сред кълбовидните и фибриларните протеини се разграничават подгрупи. Например, кълбовидният протеин, показан на картината вдясно, триос фосфат изомераза, се състои от осем α-спирали, разположени на външната повърхност на структурата и осем паралелни β-слоя вътре в структурата. Протеини с подобна триизмерна структура се наричат ​​αβ-бъчви (от английската бъчвар) [17].
    3. Мембранните протеини - имат домени, които преминават през клетъчната мембрана, но части от тях излизат от мембраната в междуклетъчната среда и цитоплазмата на клетката. Мембранните протеини функционират като рецептори, т.е. те предават сигнали и също така осигуряват трансмембранния транспорт на различни вещества. Протеиновите транспортери са специфични, всеки от тях преминава само през определени мембрани или определен тип сигнал през мембраната.

    Образуване и поддържане на протеинова структура в живите организми

    Способността на протеините да възстановят правилната триизмерна структура след денатурация позволяват хипотезата, че цялата информация за крайната структура на протеина се съдържа в неговата аминокиселинна последователност. Понастоящем съществува общоприета теория, че в резултат на еволюцията стабилната конформация на протеина има минималната свободна енергия в сравнение с други възможни конформации на този полипептид [18].

    В клетките обаче има група протеини, чиято функция е да осигурят възстановяването на структурата на протеините след увреждане, както и създаването и дисоциацията на протеинови комплекси. Тези протеини се наричат ​​шаперони. Концентрацията на много шаперони в клетката нараства с рязко повишаване на температурата на околната среда, така че те принадлежат към групата Hsp (протеини на топлинния шок) [19]. Важността на нормалната работа на шапероните за функционирането на тялото може да бъде илюстрирана чрез примера на α кристалиновия шаперон, който е част от обектива на човешкото око. Мутациите в този протеин водят до помътняване на лещата поради агрегацията на протеините и в резултат на катарактата [20].

    Синтез на протеин

    Химичен синтез

    Кратките протеини могат да бъдат химически синтезирани, като се използва група от методи, които използват органичен синтез - например, химическо лигиране [21]. Повечето методи за химичен синтез протичат от С-края до N-края, за разлика от биосинтезата. По този начин може да се синтезира кратък имуногенен пептид (епитоп), който се използва за произвеждане на антитела чрез инжектиране в животни или чрез производство на хибрид; химически синтез се използва също за производство на инхибитори на някои ензими [22]. Химичният синтез дава възможност да се въведат изкуствени аминокиселини, т.е. аминокиселини, които не се срещат в нормалните протеини - например, да се прикрепят флуоресцентни етикети към страничните вериги на аминокиселините. Въпреки това, химичните методи за синтез са неефективни с протеинова дължина от повече от 300 аминокиселини; В допълнение, изкуствените протеини могат да имат неправилна третична структура и няма пост-транслационни модификации в аминокиселините на изкуствените протеини.

    Протеинова биосинтеза

    Универсален начин: рибозомна синтеза

    Протеините се синтезират от живи организми от аминокиселини на базата на информация, кодирана в гените. Всеки протеин се състои от уникална аминокиселинна последователност, която се определя от нуклеотидната последователност на гена, кодиращ този протеин. Генетичният код се състои от трибуквени „думи“, наречени кодони; Всеки кодон е отговорен за присъединяването на единична аминокиселина към протеин: например, AUG комбинацията съответства на метионин. Тъй като ДНК се състои от четири вида нуклеотиди, общият брой на възможните кодони е 64; и тъй като в протеините се използват 20 аминокиселини, много аминокиселини се определят с повече от един кодон. Гените, кодиращи протеини, първо се транскрибират в нуклеотидната последователност на протеинови РНК (mRNA) чрез РНК полимерази.

    В прокариотите, иРНК може да бъде прочетена от рибозоми в аминокиселинната последователност на протеините веднага след транскрипцията, докато при еукариотите тя се транспортира от ядрото до цитоплазмата, където се намират рибозомите. Скоростта на синтеза на протеини е по-висока при прокариотите и може да достигне 20 аминокиселини в секунда [23].

    Процесът на протеинов синтез на базата на молекулата на иРНК се нарича транслация. По време на началния етап на биосинтеза на протеина, инициирането, котионът на метионина обикновено се разпознава от малката субединица на рибозомата, към която се прикрепя метиониновата транспортна РНК (тРНК), използвайки фактори за иницииране на протеин. След разпознаване на стартовия кодон, голяма субединица се присъединява към малката субединица и започва втората фаза на превода - удължение. С всяко движение на рибозомата от 5 'до 3' края на тРНК, един кодон се прочита чрез образуване на водородни връзки между трите нуклеотида (кодон) на тРНК и неговия комплементарен антикодон на транспортната РНК, към която е свързана съответната аминокиселина. Синтез на пептидна връзка се катализира от рибозомална РНК (рРНК), която образува пептидил трансферазен център на рибозомата. Рибозомната РНК катализира образуването на пептидна връзка между последната аминокиселина на растящ пептид и аминокиселина, прикрепена към tRNA, позиционирайки азотните и въглеродните атоми в положение, благоприятно за преминаването на реакцията. Ензимите на аминоацил-тРНК синтетазата прикрепят аминокиселини към техните tRNA. Третият и последен етап на транслация, прекратяване, се случва, когато рибозомата достигне стоп кодон, след което факторите за прекратяване на протеина хидролизират последната тРНК от протеина, като спират неговия синтез. Така, в рибозоми, протеините винаги се синтезират от N-до С-края.

    Нерибозомна синтеза

    В по-ниските гъби и някои бактерии е известен допълнителен (не-рибозомален или мултиензимен) метод на пептиден биосинтез, обикновено с малка и необичайна структура. Синтезът на тези пептиди, обикновено вторични метаболити, се осъществява без прякото участие на рибозомите чрез протеиновия комплекс с високо молекулно тегло, така наречената HPC синтаза. HPC-синтазата обикновено се състои от няколко домена или отделни протеини, участващи в селекцията на аминокиселини, образуването на пептидна връзка, освобождаването на синтезирания пептид. Понякога съдържа домейн, способен да изомеризира L-аминокиселини (нормална форма) към D-формата [24] [25].

    Вътреклетъчен транспорт и сортиране на протеини

    Протеините, синтезирани в цитоплазмата на рибозомите, трябва да попадат в различни клетъчни отделения - ядрото, митохондриите, ендоплазмения ретикулум (ЕПР), апарата на Голджи, лизозомите и т.н., а някои протеини трябва да навлязат в извънклетъчната среда. За да влезете в определено отделение, протеинът трябва да има специфичен етикет. В повечето случаи този етикет е част от аминокиселинната последователност на самия протеин (лидерния пептид или протеинова сигнална последователност). В някои случаи олигозахаридите, прикрепени към протеин, служат като етикет. Транспортирането на протеини в ЕПР се осъществява, тъй като те се синтезират, тъй като рибозомите, които синтезират протеини със сигнална последователност за ЕПР, “седнат” на специални транслокационни комплекси на ЕПР мембраната. От EPR до апарата на Golgi и от там до лизозомите, до външната мембрана или до извънклетъчната среда, протеините влизат чрез везикуларен транспорт. Протеини със сигнална последователност за ядрото влизат в ядрото чрез ядрени пори. Протеини със съответни сигнални последователности влизат в митохондриите и хлоропластите чрез специфични белтъчни транслокатори с участието на шаперони.

    Пост-транслационна модификация на протеини

    След завършване на транслацията и освобождаването на протеин от рибозомата, аминокиселините в полипептидната верига се подлагат на различни химически модификации. Примери за пост-транслационна модификация са:

    • добавяне на различни функционални групи (ацетил, метил и фосфатни групи);
    • добавяне на липиди и въглеводороди;
    • промяна на стандартни аминокиселини в нестандартни (образуване на цитрулин);
    • образуване на структурни промени (образуване на дисулфидни мостове между цистеини);
    • отстраняване на част от протеина както в началото (сигнална последователност), така и в някои случаи в средата (инсулин);
    • добавяне на малки протеини, които засягат разграждането на протеините (сумоилиране и убиквитиниране).

    В същото време видът на модификацията може да бъде едновременно универсален (добавянето на вериги, състоящи се от убихитин мономери служи като сигнал за разграждането на този протеин от протеазомата) и също специфичен за този протеин [26]. В същото време същият протеин може да бъде подложен на многобройни модификации. По този начин, хистони (протеини, които са част от хроматина в еукариотите) при различни условия могат да претърпят до 150 различни модификации [27].

    Функциите на протеините в тялото

    Подобно на други биологични макромолекули (полизахариди, липиди) и нуклеинови киселини, протеините са необходими компоненти на всички живи организми, те участват в повечето жизнени процеси на клетката. Протеините извършват метаболизма и енергийните трансформации. Протеините са част от клетъчните структури - органели, секретират се в извънклетъчното пространство за обмен на сигнали между клетките, хидролиза на храната и образуване на междуклетъчно вещество.

    Трябва да се отбележи, че класификацията на протеините според тяхната функция е по-скоро произволна, защото при еукариотите един и същ протеин може да изпълнява няколко функции. Добре проучен пример за такава мултифункционалност е лизил-тРНК-синтетазата, ензим от класа на аминоацил-тРНК синтетази, който не само добавя лизин към тРНК, но и регулира транскрипцията на няколко гена [28]. Много функции на протеини функционират поради тяхната ензимна активност. По този начин, ензимите са миозинови моторни протеини, протеин киназа регулаторни протеини, натриев-калиев аденозин трифосфатаза транспортен протеин и др.

    Каталитична функция

    Най-известната роля на протеините в организма е катализа на различни химични реакции. Ензими - група от протеини със специфични каталитични свойства, т.е. всеки ензим катализира една или повече подобни реакции. Ензимите катализират реакциите на разцепване на сложни молекули (катаболизъм) и техния синтез (анаболизъм), както и репликация и възстановяване на ДНК и синтез на матрична РНК. Известни са няколко хиляди ензима; сред тях, като например, пепсин разгражда протеините в храносмилателния процес. В процеса на пост-транслационната модификация, някои ензими добавят или премахват химични групи на други протеини. Известни са около 4000 реакции, катализирани от протеини [29]. Ускоряването на реакцията в резултат на ензимната катализа е понякога огромно: например, реакцията, катализирана от ензима орота карбоксилаза, протича 10–17 пъти по-бързо от некатализирана (78 милиона години без ензим, 18 милисекунди с участието на ензима) [30]. Молекули, които се присъединяват към ензим и се променят в резултат на реакцията, се наричат ​​субстрати.

    Въпреки че ензимите обикновено се състоят от стотици аминокиселини, само малка част от тях взаимодействат със субстрата, а още по-малко - средно 3-4 аминокиселини, често намиращи се далеч един от друг в първичната аминокиселинна последователност - участват пряко в катализа [31]. Частта от ензима, която прикрепя субстрата и съдържа каталитични аминокиселини, се нарича активен център на ензима.

    Структурна функция

    Структурните протеини на цитоскелета, като вид армировка, придават форма на клетките и много органоиди и участват в промяната на формата на клетките. Повечето структурни протеини са нишковидни: например, актиновите и тубулиновите мономери са глобуларни, разтворими протеини, но след полимеризация те образуват дълги нишки, които образуват цитоскелета, позволявайки на клетката да поддържа форма [32]. Колагенът и еластинът са основните компоненти на междуклетъчното вещество на съединителната тъкан (например, хрущял), а косата, ноктите, перата на птиците и някои черупки се състоят от друг структурен протеин кератин.

    Защитна функция

    Има няколко вида защитни функции на протеините:

    1. Физическа защита. В него участва колагенът - протеин, който е в основата на междуклетъчното вещество на съединителната тъкан (включително кости, хрущяли, сухожилия и дълбоки слоеве на кожата (дерма)); кератин, който е в основата на рогови щитове, коса, пера, рога и други производни на епидермиса. Обикновено тези протеини се разглеждат като протеини със структурна функция. Примери за тази група протеини са фибриноген и тромбин [33], участващи в кръвосъсирването.
    2. Химическа защита. Свързването на токсините с протеиновите молекули може да осигури детоксикацията им. Ензимите на черния дроб, които разграждат отровите или ги превръщат в разтворима форма, са особено важни при детоксикацията при хората, което допринася за бързото им елиминиране от тялото [34].
    3. Имунна защита. Протеините, които образуват кръв и други биологични течности, участват в защитния отговор на организма както към увреждане, така и на атака от патогени. Протеините на комплементната система и антителата (имуноглобулини) принадлежат към втората група протеини; те неутрализират бактерии, вируси или чужди протеини. Антителата, които изграждат адаптивната имунна система, се присъединяват към антигените, които са чужди на организма, и по този начин ги неутрализират, насочвайки ги към местата на унищожаване. Антителата могат да бъдат секретирани в екстрацелуларното пространство или фиксирани в мембраните на специализирани В-лимфоцити, които се наричат ​​плазмени клетки [35]. Докато ензимите имат ограничен афинитет към субстрата, тъй като твърде силното прилепване към субстрата може да попречи на катализираната реакция, резистентността на антителата към антигена не е ограничена [36].

    Регулаторна функция

    Много процеси в клетките се регулират от протеинови молекули, които не са нито източник на енергия, нито строителен материал за клетка. Тези протеини регулират транскрипцията, транслацията, сплайсинга, както и активността на други протеини и др.. Регулаторната функция на протеините се осъществява или чрез ензимна активност (например, протеин киназа), или чрез специфично свързване към други молекули, като правило, засягащи взаимодействието с тези молекули. ензими.

    Така, транскрипцията на ген се определя от добавянето на транскрипционни фактори - активаторни протеини и репресорни протеини - към регулаторни последователности на гените. На нивото на транслацията, четенето на много мРНК се регулира и чрез добавянето на протеинови фактори [37], а разграждането на РНК и протеини се извършва и от специализирани протеинови комплекси [38]. Най-важната роля в регулирането на вътреклетъчните процеси се играе от протеин кинази - ензими, които активират или инхибират активността на други протеини чрез свързване на фосфатни групи към тях.

    Функция за сигнализация

    Сигналната функция на протеините е способността на протеините да служат като сигнални вещества, предаващи сигнали между клетки, тъкани, органи и различни организми. Често сигналната функция се комбинира с регулаторната функция, тъй като много вътреклетъчни регулаторни протеини също предават сигнали.

    Сигналната функция се изпълнява от протеинови хормони, цитокини, растежни фактори и др.

    Хормоните се носят от кръвта. Повечето животински хормони са протеини или пептиди. Свързването на хормона с рецептора е сигнал, който предизвиква отговор в клетката. Хормоните регулират концентрацията на вещества в кръвта и клетките, растежа, размножаването и други процеси. Пример за такива протеини е инсулин, който регулира концентрацията на глюкоза в кръвта.

    Клетките взаимодействат помежду си с помощта на сигнални протеини, предавани чрез извънклетъчното вещество. Такива протеини включват, например, цитокини и растежни фактори.

    Цитокините са малки пептидни информационни молекули. Те регулират взаимодействията между клетките, определят тяхната преживяемост, стимулират или инхибират растежа, диференциацията, функционалната активност и апоптозата и осигуряват координацията на действията на имунната, ендокринната и нервната системи. Пример за цитокини може да послужи като фактор на туморна некроза, който предава сигнали на възпаление между клетките на тялото [39].

    Транспортна функция

    Разтворимите протеини, участващи в транспорта на малки молекули, трябва да имат висок афинитет (афинитет) към субстрата, когато той присъства във висока концентрация и е лесно да се освободи на места с ниска концентрация на субстрата. Пример за транспортни протеини е хемоглобинът, който транспортира кислород от белите дробове до други тъкани и въглеродния диоксид от тъканите до белите дробове, както и протеините, хомоложни на него, открити във всички царства на живите организми [40].

    Някои мембранни протеини участват в транспортирането на малки молекули през клетъчната мембрана, променяйки нейната пропускливост. Липидният компонент на мембраната е водоустойчив (хидрофобен), който предотвратява дифузията на полярни или заредени (йони) молекули. Мембранните транспортни протеини могат да бъдат разделени на канални протеини и протеини-носители. Каналните протеини съдържат вътрешно изпълнени с вода пори, които позволяват йони (чрез йонни канали) или водни молекули (чрез аквапоринови протеини) да се движат през мембраната. Много йонни канали са специализирани в транспортирането само на един йон; например, калиеви и натриеви канали често различават тези подобни йони и преминават само един от тях [41]. Преносимите протеини се свързват, като ензимите, всяка молекула или йон, транспортирани и, за разлика от каналите, могат да извършват активен транспорт, използвайки АТФ енергия. "Клетъчната мощност" - АТР синтазата, която извършва синтеза на АТР през протонния градиент, също може да се дължи на мембранни транспортни протеини [42].

    Резервна функция на протеините

    Такива протеини включват така наречените резервни протеини, които се съхраняват като източник на енергия и вещество в семената на растенията и яйцата на животните; Протеините на третичните яйчни черупки (овалбумин) и основният млечен протеин (казеин) също служат основно за хранителна функция. Редица други протеини се използват в организма като източник на аминокиселини, които от своя страна са прекурсори на биологично активни вещества, които регулират метаболитните процеси.

    Рецепторна функция

    Протеиновите рецептори могат или да бъдат разположени в цитоплазмата, или да бъдат вмъкнати в клетъчната мембрана. Една част от рецепторната молекула възприема сигнал, който най-често се обслужва от химично вещество, а в някои случаи и светлина, механично действие (например разтягане) и други стимули. Когато се приложи сигнал към определена част от молекулата, рецепторния протеин, настъпват неговите конформационни промени. В резултат на това се променя конформацията на друга част от молекулата, която предава сигнал към други клетъчни компоненти. Има няколко механизма за предаване на сигнали. Някои рецептори катализират определена химична реакция; други служат като йонни канали, които се отварят или затварят със сигнал; други специфично свързват вътреклетъчни медииращи молекули. При мембранните рецептори частта на молекулата, която се свързва със сигналната молекула, е върху клетъчната повърхност и домейнът, който предава сигнала, е вътре [43].

    Функция на двигателя (двигателя)

    Целият клас моторни протеини осигурява движение на тялото, например, мускулно съкращение, включително движение (миозин), движение на клетки в тялото (например амебоидно движение на левкоцити), движение на ресничките и флагела, и активен и насочен вътреклетъчен транспорт (кинезин, динеин), Динеини и кинезини транспортират молекули по микротубули, използвайки АТР хидролиза като енергиен източник. Dynein пренася молекули и органоиди от периферните части на клетката към центрозома, кинезините в обратната посока [44] [45]. Dyneiny е отговорен и за движението на ресничките и евариотите на флагела. Цитоплазмените варианти на миозин могат да участват в транспорта на молекули и органоиди чрез микрофиламенти.

    Протеини в метаболизма

    Повечето микроорганизми и растения могат да синтезират 20 стандартни аминокиселини, както и допълнителни (нестандартни) аминокиселини, например, цитрулин. Но ако аминокиселините са в околната среда, дори микроорганизмите задържат енергия чрез транспортиране на аминокиселини в клетките и изключване на биосинтетичните пътища [46].

    Аминокиселините, които не могат да бъдат синтезирани от животните, се наричат ​​съществени. Основните ензими в биосинтетичните пътища, например, аспартат киназа, която катализира първия етап в образуването на лизин, метионин и треонин от аспартат, липсват при животните.

    Животните, главно, получават аминокиселини от протеините, които се съдържат в храната. Протеините се разрушават по време на храносмилането, което обикновено започва с денатурация на протеина чрез поставянето му в кисела среда и хидролиза с ензими, наречени протеази. Някои аминокиселини, получени в резултат на храносмилането, се използват за синтез на телесни протеини, а останалите се превръщат в глюкоза в процеса на глюконеогенеза или се използват в цикъла на Кребс. Използването на протеин като енергиен източник е особено важно при условия на гладно, когато собствените протеини на тялото, особено мускулите, служат като източник на енергия [47]. Аминокиселините също са важен източник на азот в храненето на организма.

    Няма еднакви норми за прием на протеини от хора. Микрофлората на дебелото черво синтезира аминокиселини, които не се вземат под внимание при приготвянето на протеинови норми.

    Протеинова биофизика

    Физическите свойства на протеина са много сложни. Хипотезата за протеин като подредена "кристалоподобна система" - "апериодичен кристал" [48] [49] - е подкрепена от рентгенов анализ (до 1 ангстремска резолюция) [50], висока плътност на опаковката [51], кооперативност денатуриране [52] и други факти [53] [54].

    Експерименти за разсейване на неутрони [55], Мьосбауерска спектроскопия [56] [57] [58] [59] и Релеево разсейване на Mössbauer радиация [ 60] [61] [62] [63].

    Методи за изследване

    Седиментационният анализ (центрофугиране) позволява да се разделят протеините по размер, като се разграничават протеините от стойността на тяхната седиментационна константа, измерена в sweatberg (S).

    Използват се редица техники за определяне на количеството протеин в проба: [64]

    http://dic.academic.ru/dic.nsf/ruwiki/40794
    Up